Разница между ферментами и неорганическими катализаторами

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. урок. Биология 10 Класс

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферменты–биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля).

Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1).

Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата.

Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку.

Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).

Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде.

Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки.

Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» (рис. 5).

Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза.

Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

Стиральные порошки с ферментами

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии.

Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла.

Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека.

Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах.

Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис.

7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток.

Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Домашнее задание

1. Что такое фермент?

2. Как ферменты работают?

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).

2. Биология (Источник).

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

4. (Источник).

5. Вкус жизни (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Разница между катализатором и ферментом

Разница между ферментами и неорганическими катализаторами

Катализатор и фермент – это два вещества, которые увеличивают скорость реакции, не меняясь при реакции. Существует два типа катализаторов: ферменты и неорганические катализаторы. Ферменты представляют собой тип биологических катализаторов.

главное отличие между катализатором и ферментом является то, что катализатор представляет собой вещество, которое увеличивает скорость химической реакции, тогда как фермент представляет собой глобулярный белок, который может увеличить скорость биохимических реакций, Неорганические катализаторы включают минеральные ионы или небольшие молекулы.

Напротив, ферменты представляют собой сложные макромолекулы с трехмерными структурами. Ферменты специфичны и работают в мягких условиях.

Ключевые области покрыты

1. Что такое катализатор
– определение, характеристики, примеры
2. Что такое фермент
– определение, характеристики, примеры
3.

Каковы сходства между катализатором и ферментом
– Краткое описание общих черт
4.

В чем разница между катализатором и ферментом
– Сравнение основных различий

Ключевые термины: энергия активации, биологические реакции, катализатор, химические реакции, кофакторы, фермент, неорганические катализаторы, pH, скорость реакции, температура

Что такое катализатор

Катализатор – это вещество, которое позволяет химическим реакциям протекать быстрее или в разных условиях. Как правило, для реакции требуется очень небольшое количество катализаторов.

Обычно катализаторы уменьшают энергию активации реакции, вводя альтернативный путь реакции. Катализаторы реагируют с субстратом с образованием временного промежуточного соединения в состоянии низкой энергии.

Двумя типами катализаторов являются неорганические катализаторы и ферменты. Влияние катализатора на энергию активации реакции показано в Рисунок 1.

Рисунок 1: Влияние катализатора на энергию активации реакции.

Неорганические катализаторы

Неорганические катализаторы могут представлять собой либо переходный металл, либо оксид переходного металла. Переходные металлы состоят из широкой специфичности. Они обеспечивают удобную поверхность для химической реакции, которая происходит на разных маршрутах.

Этот другой путь снижает энергию активации химической реакции. Металлические катализаторы обычно используются в качестве тонкодисперсных порошков с большей площадью поверхности.

Неорганические катализаторы могут быть классифицированы на основе природы вещества как гомогенные катализаторы и гетерогенные катализаторы.

Рисунок 2: Оксид ванадия (V)

Гомогенные катализаторы находятся в одной фазе со своим субстратом. Например, газообразные субстраты катализируются газофазными катализаторами. Гетерогенные катализаторы не находятся в той же фазе, что и субстраты.

Например, железо – это металл, используемый для производства аммиака из азота и водорода. Платина используется для производства азотной кислоты из аммиака. Оксид ванадия (V) используется для производства серной кислоты.

Порошок оксида ванадия (V) показан на фигура 2.

Что такое фермент

Фермент – это биологическая макромолекула, вырабатываемая живыми организмами для катализа биохимической реакции внутри клетки при температуре тела. Функция фермента незаменима для поддержания жизни. Все биохимические реакции, происходящие в живых организмах, зависят от катализаторов.

До настоящего времени действие около 4000 ферментов хорошо известно. Ферменты действуют в мягких условиях, таких как температура тела и рН. Они катализируют реакции строительства и разрушения материалов внутри живых организмов. Функция ферментов очень специфична.

Большинство ферментов состоят из глобулярных белков с высоким молекулярным весом. Глобулярные белки перестраиваются в мультибелковые комплексы. Некоторые ферменты требуют помощи кофакторов для их действия.

Кофакторами являются неорганические ионы, такие как Mg2+Fe2+, Zn2+и Mn2+ или небольшие органические молекулы, называемые коферментами. Фермент может быть ингибирован или активирован путем связывания кофакторов с ферментом.

Рисунок 3: Фермент глюкозидаза

Ферменты подразделяются на шесть типов в зависимости от типа катализируемой ими реакции. Это оксидоредуктазы, трансферазы, лиазы, гидролазы, лигазы и изомеразы. Фермент гликозидаза, которая превращает мальтозу в две молекулы глюкозы, показан на рисунок 3.

Сходства между катализатором и ферментом

И катализатор, и фермент увеличивают скорость химической реакции, снижая энергию активации.
И катализатор, и фермент не меняются в результате реакции.
И катализатор, и фермент временно связываются с их субстратами.
Скорость как прямой, так и обратной реакции увеличивается с помощью катализаторов и ферментов.
И катализатор, и фермент не влияют на константу равновесия реакции.

Определение

Катализатор: Катализатор – это вещество, которое увеличивает скорость химической реакции без каких-либо постоянных химических изменений.

Фермент: Фермент – это биологическая молекула, вырабатываемая живыми организмами, которая катализирует специфическую биохимическую реакцию при температуре тела.

корреляция

Катализатор: Катализатором могут быть неорганические катализаторы или ферменты.

Фермент: Ферменты являются типом катализатора.

Тип

Катализатор: Неорганические катализаторы представляют собой минеральные ионы или небольшие молекулы.

Фермент: Ферменты – это глобулярные белки.

Разница в размерах

Катализатор:Неорганические катализаторы по размеру аналогичны молекулам субстрата.

Фермент: Ферменты значительно крупнее молекул субстрата.

Молекулярный вес

Катализатор: Неорганические катализаторы имеют низкую молекулярную массу.

Фермент: Ферменты имеют высокую молекулярную массу.

действие

Катализатор: Неорганические катализаторы действуют на физические реакции.

Фермент: Ферменты действуют на биохимические реакции.

КПД

Катализатор: Неорганические катализаторы менее эффективны.

Фермент: Ферменты очень эффективны.

специфичность

Катализатор: Неорганические катализаторы могут увеличить скорость разнообразных реакций.

Фермент: Ферменты могут только увеличить скорость конкретной реакции.

Регулятор Молекул

Катализатор: Функция неорганических катализаторов не контролируется молекулами регулятора.

Фермент: Функция ферментов может регулироваться связыванием молекул регулятора с ферментом.

температура

Катализатор: Неорганические катализаторы функционируют при высоких температурах. Они не чувствительны к небольшим изменениям температуры.

Фермент: Ферменты работают при определенной температуре. При низких температурах они неактивны, а при высоких – денатурируются.

pH

Катализатор: Неорганические катализаторы не чувствительны к небольшим изменениям рН.

Ферменты: Ферменты работают только в определенном диапазоне рН.

давление

Катализатор: Как правило, неорганические катализаторы работают при высоком давлении.

Фермент: Ферменты работают при нормальном давлении.

Белковые Яды

Катализатор: Белковые яды не влияют на неорганические катализаторы.

Ферменты: Ферменты могут быть отравлены белковыми ядами.

Коротковолновое излучение

Катализатор: Коротковолновое излучение не влияет на неорганические катализаторы.

Ферменты: Ферменты могут быть денатурированы коротковолновым излучением.

Примеры

Катализатор: Оксид ванадия (V), железо и платина являются примерами неорганических катализаторов.

Фермент: Амилаза, липаза, глюкозо-6-фосфатаза, алкогольдегидрогеназа и аминотрансфераза являются примерами ферментов.

Заключение

Катализатор и фермент – это вещества, которые увеличивают скорость химической реакции за счет снижения энергии активации. Тем не менее, они не влияют или не изменяются в результате реакции. Катализаторы могут быть неорганическими катализаторами или ферментами.

Неорганические катализаторы представляют собой ионы металлов или небольшие молекулы, которые катализируют химические реакции живых организмов. Ферменты – это биологические макромолекулы, которые катализируют специфические биохимические реакции внутри живых организмов. Ферменты работают только в мягких условиях.

Основное различие между катализатором и ферментом заключается в форме катализаторов, субстратов и способе их каталитических реакций.

Ссылка:

1. «Что такое катализатор?» Школьная химия,

Разница между катализатором и ферментом – 2020 – Новости

Разница между ферментами и неорганическими катализаторами

Основное различие между катализатором и ферментом состоит в том, что катализатор представляет собой вещество, которое увеличивает скорость химической реакции, тогда как фермент представляет собой глобулярный белок, который может увеличивать скорость биохимических реакций . Неорганические катализаторы включают минеральные ионы или небольшие молекулы.

Ключевые области покрыты

1. Что такое катализатор
– определение, характеристики, примеры
2. Что такое фермент
– определение, характеристики, примеры
3. Каковы сходства между катализатором и ферментом
– Краткое описание общих черт
4. В чем разница между катализатором и ферментом
– Сравнение основных различий

Что такое катализатор

Двумя типами катализаторов являются неорганические катализаторы и ферменты. Влияние катализатора на энергию активации реакции показано на фиг.1 .

Рисунок 1: Влияние катализатора на энергию активации реакции.

Неорганические катализаторы

Рисунок 2: Оксид ванадия (V)

Гомогенные катализаторы находятся в одной фазе со своим субстратом. Например, газообразные субстраты катализируются газофазными катализаторами. Гетерогенные катализаторы не находятся в той же фазе, что и субстраты.

Порошок оксида ванадия (V) показан на фиг.2 .

Что такое фермент

Кофакторами являются неорганические ионы, такие как Mg 2+, Fe 2+, Zn 2+ и Mn 2+ или небольшие органические молекулы, называемые коферментами. Фермент может быть ингибирован или активирован путем связывания кофакторов с ферментом.

Рисунок 3: Фермент глюкозидаза

Ферменты подразделяются на шесть типов в зависимости от типа катализируемой ими реакции. Это оксидоредуктазы, трансферазы, лиазы, гидролазы, лигазы и изомеразы. Фермент гликозидаза, который превращает мальтозу в две молекулы глюкозы, показан на фиг.3 .

Сходства между катализатором и ферментом

И катализатор, и фермент увеличивают скорость химической реакции, снижая энергию активации.
И катализатор, и фермент не меняются в результате реакции.
И катализатор, и фермент временно связываются с их субстратами.
Скорость как прямой, так и обратной реакции увеличивается с помощью катализаторов и ферментов.
И катализатор, и фермент не влияют на константу равновесия реакции.

Определение

Катализатор. Катализатор – это вещество, которое увеличивает скорость химической реакции без каких-либо постоянных химических изменений.

Фермент: фермент – это биологическая молекула, вырабатываемая живыми организмами, которая катализирует определенную биохимическую реакцию при температуре тела.

корреляция

Катализатор. Катализатором могут быть неорганические катализаторы или ферменты.

Фермент: Ферменты являются типом катализатора.

Тип

Катализатор: неорганические катализаторы представляют собой минеральные ионы или небольшие молекулы.

Фермент: Ферменты – это глобулярные белки.

Разница в размерах

Катализатор: неорганические катализаторы по размеру аналогичны молекулам субстрата.

Фермент: Ферменты намного больше, чем молекулы субстрата.

Молекулярный вес

Катализатор: неорганические катализаторы имеют низкую молекулярную массу.

Фермент: Ферменты имеют высокую молекулярную массу.

действие

Катализатор: неорганические катализаторы действуют на физические реакции.

Фермент: Ферменты действуют на биохимические реакции.

Кпд

Катализатор: неорганические катализаторы менее эффективны.

Фермент: ферменты очень эффективны.

специфичность

Катализатор: неорганические катализаторы могут увеличить скорость разнообразных реакций.

Фермент: ферменты могут только увеличить скорость конкретной реакции.

Регулятор Молекул

Катализатор: функция неорганических катализаторов не контролируется молекулами регулятора.

Фермент: функция ферментов может регулироваться связыванием молекул регулятора с ферментом.

температура

Катализатор: неорганические катализаторы функционируют при высоких температурах. Они не чувствительны к небольшим изменениям температуры.

pH

Катализатор: неорганические катализаторы не чувствительны к небольшим изменениям рН.

Ферменты: Ферменты работают только в определенном диапазоне рН.

давление

Катализатор: как правило, неорганические катализаторы работают при высоком давлении.

Фермент: Ферменты работают при нормальном давлении.

Белковые Яды

Катализатор: Белковые яды не влияют на неорганические катализаторы.

Ферменты: ферменты могут быть отравлены белковыми ядами.

Коротковолновое излучение

Катализатор. Коротковолновое излучение не влияет на неорганические катализаторы.

Ферменты: Ферменты могут быть денатурированы коротковолновым излучением.

Примеры

Катализатор. Оксид ванадия (V), железо и платина являются примерами неорганических катализаторов.

Вывод

Ссылка:

1. «Что такое катализатор?» Школьная химия, доступна здесь. Доступ 18 августа 2017 г. 2. «Что такое фермент?» О ферментах | AMANO, доступно здесь. Доступ 18 августа 2017 г.

3. Филлипс, Тереза. «Определение структуры и функции фермента». Баланс, доступный здесь. Доступ 18 августа 2017 г.

Изображение предоставлено:

1. «CatalysisScheme» автором не читается. Дымовая дыма предполагается. Предположительно собственная работа (основываясь на заявлении об авторском праве) (Public Domain) через Commons Wikimedia 2. «Порошок пятиокиси ванадия» У. Олена – (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia

3. «Фермент глюкозидаза» Томаса Шафи – собственная работа (CC BY-SA 4.0) через Commons Wikimedia